Ottimizzazione della produzione di proteine terapeutiche in un sistema di espressione di piante acquatiche che utilizza il DOE
Lynn Dickey, PhD, Vicepresidente per la ricerca e lo sviluppo tecnologico; Vincent Wingate, direttore associato dello sviluppo dei processi upstream e della biologia vegetale - Biolex Therapeutics
Biolex Therapeutics utilizza una nuova piattaforma di produzione biologica (LEX SystemSM) basata sulla pianta acquatica Lemna minor, geneticamente progettata per produrre proteine biofarmaceutiche ricombinanti. Utilizziamo un modello di processo su piccola scala per ottimizzare i fattori critici per massimizzare la resa e la qualità delle proteine biofarmaceutiche ricombinanti. Utilizzando le funzionalità di progettazione di esperimenti (DOE) in JMP, discuteremo quali informazioni sono richieste prima di impostare un DOE, come impostare un DOE personalizzato e come analizzare e visualizzare i dati. Esemplificeremo le potenti capacità di progettazione, analitiche e grafiche della piattaforma JMP DOE che ci hanno consentito di ottimizzare i parametri critici e identificare le interazioni dei parametri critici e gli intervalli ottimali (sia per componenti ambientali che di media) che influiscono sulla resa e sulla qualità di diverse proteine terapeutiche. Verrà presentato un esperimento progettato che ottimizza i livelli di anidride carbonica, la concentrazione di azoto e i fattori ambientali per massimizzare la resa di una proteina terapeutica. È noto che due dei principali componenti nutrizionali richiesti per l'aumento della biomassa vegetale sono livelli più elevati di azoto e anidride carbonica. Non è ancora del tutto definito in LEX SystemSM quale combinazione di azoto, anidride carbonica e fattori ambientali (ad es. Intensità luminosa e temperatura) sono necessari per la massima espressione di una proteina ricombinante. Utilizzando il nostro modello di processo su piccola scala, mostreremo come abbiamo usato esperimenti DOE personalizzati con questi parametri critici per ottimizzare l'espressione di una proteina ricombinante dell'antigene vaccino.
